Pengertian Enzim Tripsin dan fungsinya dalam Pencernaan

Tripsin adalah enzim peptidase, yang memecah ikatan peptida protein oleh hidrolisis untuk membentuk peptida yang lebih kecil dan asam amino. Tripsin diproduksi di pankreas dan disekresikan di duodenum (bagian dari usus), di mana sangat penting untuk pencernaan. PH optimum adalah 8 dan suhu optimal adalah 37 ° C.

Tripsin adalah enzim spesifik karena mengikat peptida dalam posisi karboksil dari residu Arginin (Arg) atau Lisin (Lys) dalam rantai, keduanya asam amino dengan gugus R yang bermuatan positif, memecah-mecah peptida awal.

Tripsin diproduksi oleh pankreas dalam bentuk tripsinogen (enzim tidak aktif), dan kemudian diaktifkan dalam duodenum oleh tripsin enteropeptidase (enzim aktif) oleh pembelahan proteolitik.

Tripsin ditemukan pada tahun 1876 oleh ahli fisiologi Jerman Wilhelm Kühne ketika mempelajari mekanisme pencernaan.1

Struktur dan fungsi

Tripsin disekresikan di pankreas, bekerja di duodenum dengan menghidrolisis peptida menjadi komponen struktural dasar yang dikenal sebagai asam amino (peptida ini pada gilirannya adalah hasil dari aktivitas enzim pepsin, yang mendegradasi protein di lambung).

Tripsin penting untuk proses penyerapan protein yang ada dalam makanan, karena meskipun peptida jauh lebih kecil sehubungan dengan protein, mereka masih terlalu besar untuk diserap oleh membran usus.

Tripsin melakukan hidrolisis ikatan peptida. Mekanisme enzimatik tripsin sama dengan mekanisme protease serin lainnya: trias katalitik mengubah serin situs aktif menjadi nukleofilik. Ini dicapai dengan memodifikasi lingkungan elektrostatik serin.

Reaksi enzimatik yang dikatalisasi oleh tripsin menguntungkan secara termodinamik tetapi memiliki energi aktivasi yang tinggi (secara kinetik tidak menguntungkan). Tripsin memiliki pH operasi 8 dan suhu operasi optimal 37 ° C.

Residu aspartat (Asp 189) yang terletak di daerah katalitik (S1) tripsin memiliki fungsi untuk menarik dan menstabilkan lisin dan arginin (keduanya bermuatan positif) dan karenanya bertanggung jawab atas kekhususan enzim. Ini berarti bahwa tripsin secara dominan memotong protein pada ujung karboksilat (atau terminal-C) residu lisin dan argininnya, kecuali jika residu berikutnya adalah prolin.

Tripsin adalah endopeptidase, yaitu, pemotongan dilakukan di tengah rantai peptida dan bukan di residu terminalnya.

Tripsin teraktivasi pada gilirannya mengaktifkan lebih banyak trypsinogen (autokatalisis) dan sisanya dalam enzim, sehingga hanya sejumlah kecil enteropeptidase diperlukan untuk memulai reaksi. Mekanisme aktivasi ini sangat umum di antara Serin protease, dan berfungsi untuk mencegah pencernaan sendiri di pankreas.

Aktivitas tripsin tidak dipengaruhi oleh phenylalanylchloromethyl ketone inhibitor (TPCK), yang menonaktifkan kimotripsin. Ini penting karena, dalam beberapa aplikasi, seperti spektrometri massa, kekhasan potongan penting.

Loading...