Apa itu Heme?

Heme adalah molekul esensial yang mengandung zat besi, yang secara alami ditemukan dalam konsentrasi yang cukup tinggi dalam darah manusia dan hewan lain, dan dalam konsentrasi yang jauh lebih rendah pada tumbuhan.

Heme juga yang membuat darah menjadi merah, membuat daging menjadi merah muda, dan memberi darah rasa logam yang halus (yang bisa Anda rasakan saat makan daging, atau jika Anda pernah mencicipi darah Anda sendiri, mungkin setelah secara tidak sengaja menggigit lidah Anda). Tetapi yang paling penting, menurut kami, heme adalah “yang membuat daging terasa seperti daging.”

Dari mana datangnya Heme?

Heme sebagian besar ditemukan dalam darah manusia dan hewan, tetapi banyak tumbuhan mengandung heme juga. Salah satu tumbuhan dengan konsentrasi heme yang signifikan adalah kedelai, yang mengandung leghemoglobin di akarnya. Karena itu, ada yang memilih kedelai (dan juga ragi) untuk membuat leghemoglobin kedelai, alias heme.

Fungsi

Hemoprotein memiliki fungsi biologis yang beragam termasuk pengangkutan gas diatomik, katalisis kimia, deteksi gas diatomik, dan transfer elektron. Besi heme berfungsi sebagai sumber atau sink elektron selama transfer elektron atau kimia redoks.

Dalam reaksi peroksidase, molekul porfirin juga berfungsi sebagai sumber elektron. Dalam pengangkutan atau deteksi gas diatomik, gas berikatan dengan besi heme.

Selama deteksi gas diatomik, pengikatan ligan gas ke besi heme menginduksi perubahan konformasi pada protein di sekitarnya. Secara umum, gas diatomik hanya berikatan dengan heme tereduksi, seperti ferro Fe (II) sementara sebagian besar siklus peroksidase antara Fe (III) dan Fe (IV) dan hemeprotein terlibat dalam mitokondria redoks, oksidasi-reduksi, siklus antara Fe (II) dan Fe (III).

Telah berspekulasi bahwa fungsi evolusi asli hemoprotein adalah transfer elektron dalam jalur fotosintesis berbasis sulfur primitif dalam organisme mirip cyanobacteria sebelum penampilan oksigen molekuler.

Hemoprotein mencapai keanekaragaman fungsional luar biasa dengan memodifikasi lingkungan siklus heme dalam matriks protein. Sebagai contoh, kemampuan hemoglobin untuk secara efektif mengirimkan oksigen ke jaringan disebabkan oleh residu asam amino spesifik yang terletak di dekat molekul heme.

Hemoglobin mengikat oksigen secara terbalik di paru-paru ketika pH tinggi, dan konsentrasi karbon dioksida rendah. Ketika situasinya terbalik (pH rendah dan konsentrasi karbon dioksida tinggi), hemoglobin akan melepaskan oksigen ke jaringan.

Fenomena ini, yang menyatakan bahwa afinitas pengikatan oksigen hemoglobin berbanding terbalik dengan keasaman dan konsentrasi karbon dioksida, dikenal sebagai efek Bohr.

Mekanisme molekuler di balik efek ini adalah organisasi sterik rantai globin; residu histidin, yang terletak berdekatan dengan kelompok heme, menjadi bermuatan positif dalam kondisi asam (yang disebabkan oleh CO2 terlarut dalam otot yang bekerja, dll.), melepaskan oksigen dari kelompok heme.

Loading...

Tinggalkan Balasan

Alamat email Anda tidak akan dipublikasikan. Ruas yang wajib ditandai *